El citomegalovirus humano (HCMV) ha desarrollado múltiples mecanismos para evadirse de la respuesta inmunológica del huésped. Algunos de ellos involucran genes virales de origen celular capturados durante millones de años de coevolución con el huésped. En esta tesis se han identificdo y caracterizado UL7 y UL8, dos proteínas del hcmv que contienen un dominio inmunoglobulina que exhibe una alta homología con el dominio N-terminal de CD229. un receptor de la familia Signalling lymphocyte activation molecule (SLAM). Los miembros de la familia SLAM están involucrados en la regulación del sistema inmunológico innato y adaptativo. El dominio N-terminal de CD229 es el responsable de la interacciones homolíficas que descencadenan la cascada de señalización celular. UL7 y UL8 son dos proteínas transmembrana tipo I, altamente glicosiladas y procesadas proteicamente en la superficie celular que lo conlleva a la liberación de sus ectodominios. A pesar de la homología observadacon CD229, el dominio inmunoglobulina de UL7 y UL8 no interacciona con CD229 ni con otros miembros de la familia. Sin embargo, ambas proteínas han mantenido la propiedad de adhesión de su homologo celular, siendo capaces de interaccionar con neutrófilos activados y células dendríticas. Además, UL7 y UL8 atenúan la producción de citosinas proinflamatorias en líneas de origen mielomnocítico. La capacidad de UL7y UL8 de interferir en la respuesta proinflamatoria podría contribuir a la persistencia del HCMV. En conjunto, los resultados presentados incrementan nuestro conocimiento de las moléculas codificadas por el HCMV para mantener su balance con el sistema inmune del huésped.
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