En esta tesis se han estudiado tres situaciones diferentes en las cuales la actividad biologica de la carboxipeptidasa-a pancreatica bovina se encuentra inhibida: en presencia de un exceso de iones zn2+, en presencia de un inhibidor proteico que se encuentra en solenaceas (patata, tomate, etc), el pci y en forma de proenzima. Un elemento comun a todos ellos como inhibidores es la capacidad de impedir el acceso y fijacion de sustratos en el centro activo de la carboxipeptidasa mediante impedimento esterico. El grado de complejidad de pasar de un tipo de inhibicion a otro es creciente: asi en el primer caso solo se requiere un atomo adicional de zinc, en el segundo una molecula inhibidora de 39 aminoacidos y en el tercero un apendice n-terminal de 94 residuos. El analisis en todos los casos se ha realizado mediante la tecnica analitica de cristalografia de rayos x.
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