En preparaciones de proteinas solubilizadas de membranas de higado de rata, han sido estudiados el receptor de insulina y otras proteinas que eran fosforiladas endogenamente o exogenamente por proteina quinasas. Se ha llegado a las siguientes conclusiones: (1) el heterotetramero es realmente la forma nativa del receptor de insulina y se fosforila en treoninas y serinas en respuesta a la insulina. (2) ni la pk-c, ni las ck1 y ck2 parecen fosforilar "in vitro" la forma tetramerica del receptor de insulina. (3) la endoplasmina (grp94), una proteina de 300 kda y la pc-1 son otras proteinas presentes en los eluidos de lectina-sepharose que son fosforiladas. Las dos primeras por caseina quinasas y la ultima por si misma. (5) ademas de la pc-1, se ha detectado como actividad quinasa una ck2 en los eluidos de lectina-sepharose. (6) se ha constatado tambien en los eluidos de lectina-sepharose la presencia de un inhibidor de las ck2. Y (7) finalmente, en el estado de insulina resistencia de las ratas obesas zucker se ha encontrado un patron de fosforilacion diferente de las proteinas eluidas de una lectina-sepharose.
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