Receptor de insulina y otras fosfoproteinas de membrana de higado de rata. Caracterizacion y fosforilacion por proteina quinasas ck1 y ck2

• Autores: Ramon Trujillo Puig
• Directores de la Tesis: Emili Itarte (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 1997
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Josep Antoni Biosca Vaqué (secret.), Oriol Bachs Valldeneu (voc.), Anna Maria Bassols Teixidó (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
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• Resumen

  • En preparaciones de proteinas solubilizadas de membranas de higado de rata, han sido estudiados el receptor de insulina y otras proteinas que eran fosforiladas endogenamente o exogenamente por proteina quinasas. Se ha llegado a las siguientes conclusiones: (1) el heterotetramero es realmente la forma nativa del receptor de insulina y se fosforila en treoninas y serinas en respuesta a la insulina. (2) ni la pk-c, ni las ck1 y ck2 parecen fosforilar "in vitro" la forma tetramerica del receptor de insulina. (3) la endoplasmina (grp94), una proteina de 300 kda y la pc-1 son otras proteinas presentes en los eluidos de lectina-sepharose que son fosforiladas. Las dos primeras por caseina quinasas y la ultima por si misma. (5) ademas de la pc-1, se ha detectado como actividad quinasa una ck2 en los eluidos de lectina-sepharose. (6) se ha constatado tambien en los eluidos de lectina-sepharose la presencia de un inhibidor de las ck2. Y (7) finalmente, en el estado de insulina resistencia de las ratas obesas zucker se ha encontrado un patron de fosforilacion diferente de las proteinas eluidas de una lectina-sepharose.