En esta tesis se ha estudiado por primera vez en profundidad la formaldehído deshidrogenasa dependiente de glutatión (FALDH) de Saccharomyces cerevisiae. La purificación y caracterización de la FALDH de esta levadura indica que se trata de un dímero formado por dos subunidades idénticas de aproximadamente 45 kDa. Este enzima es poco activo frente a etanol y es especialmente activo frente a S-hidroximetilglutatión (compuesto derivado de la reacción espontanea entre formaldehído y glutatión). Se ha clonado el gen que codifica la FALDH de esta levadura y se ha secuenciado parcialmente la proteína purificada estableciendo de esta manera la estructura primaria de la proteína. La deleción del gen que codifica la FALDH en levadura indica que la FALDH no es imprescindible para la vida celular. La sobreexpresión del gen que codifica la FALDH confiere a la levadura resistencia a formaldehído indicando que el papel principal de este enzima es proteger la célula de los efectos tóxicos del formaldehído. Mediante mutagénesis dirigida se han identificado los residuos que están implicados en las diferencias cinéticas observadas en esta tesis entre la FALDH de levadura y la de mamífero.
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