El trabajo que se presenta en esta tesis tiene como objetivo ampliar la información estructural sobre las catalasas y revisar algunos aspectos de su mecanismo enzimático. Para ello se ha resuelto la estructura tridimensional de la catalasa A de Sacharomyces cerevisiae y de varios mutantes de ésta y de HPII. La técnica empleada es la difracción de rayos X.
El análisis de estas estructuras aporta inforamción sobre los canales moleculares y sobre la formación de las modificaciones covalentes.
En cuanto a los canales, se han identificado dos: uno en forma de embudo que sería el de entrada de los substratos y un segundo, bifurcado, a través del cual se eliminarían los productos del centro activo.
Se propone un modelo que explica como se organizan las moléculas de substrato en los canales y el mecanismo enzimático.
En lo que respecta a las modificaciones covalentes se han identificado variso residuos implicados en la formación de las mismas.
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