Purificacion y caracterizacion de dos enzimas glicoproteicas de schizosaccharomyces pombe: invertasa y maltasa

• Autores: Sergio Moreno Pérez
• Directores de la Tesis: Luis Rodríguez Domínguez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Salamanca ( España ) en 1986
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Julio R. Villanueva (presid.), Fernando Leal Sánchez (secret.), Santiago Gascon Muñoz (voc.), Carlos Gancedo Rodríguez (voc.), José María Medina Jiménez (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
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• Resumen

  • Se han purificado y caracterizado la invertasa y la maltasa de la levadura schizosaccharomyces pombe. Ambas son glicoproteinas de elevado peso molecular y con un alto contenido en carbohidrato el cual se une a la porcion proteica de la molecula mediante enlaces n-glicosidicos y esta constituido por cantidades equimoleculares de galactosa y manosa y una pequeña cantidad de n-acetilglucosamina. Tanto la invertasa como la maltasa son proteinas homooligomericas en las que las subunidades estan formadas por un polipeptido de peso molecular 60.000 en el caso de la invertasa y 114.000 en la maltasa que representa el 33% y el 43% del peso total de la molecula respectivamente. La maltasa de s. Pombe difiere de la misma enzima de s.Cerevisiae tanto por su naturaleza glicoproteica como por el hecho de que los polipeptidos de ambas enzimas no poseen determinantes antigenicos comunes. La homologia existente entre las invertasas de s.Pombe y de s.Cerevisiae puede estar limitada a la presencia de determinantes antigenicos comunes en las porciones proteicas de ambas enzimas las cuales no parecen compartir secuencias de aminoacidos extensas.