Fisiología molecular y bioquímica de pirofosfatasas translocadoras de protones

• Autores: Rosa L. López-Marqués
• Directores de la Tesis: José Román Pérez Castiñeira (dir. tes.), Aurelio Serrano Delgado (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Sevilla ( España ) en 2004
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Emilio Fernandez Reyes (presid.), José María Ortega Rodríguez (secret.), Enrique Flores García (voc.), José Manuel Villalba Montoro (voc.), Agustín Vioque Peña (voc.)
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  • Tesis en acceso abierto en: Idus
• Resumen

  • INTRODUCCIÓN El pirofosfato (PPi) es una sencilla molécula inorgánica, que posee un enlace P-O-P, denominado enlace pirofosfato, caracterizado por su elevada energía libre de hidrólisis. Esta molécula se genera como subproducto en un gran número de reacciones anabólicas. Hasta hace poco, se pensaba que el PPi era hidrolizado únicamente por las pirofosfatasas solubles (sPPasas), liberándose la energía del enlace pirofosfato en forma de calor [Lahti y col. 1988]. Se han descubierto además proteínas integrales de membrana que son capaces de acoplar la hidrólisis del PPi a la generación de un gradiente de protones a través de una membrana, reciclando así parte de la energía contenida en el enlace pirofosfato [Baltscheffsky y Baltscheffsky 1992]. Estudios recientes indican que estas proteínas -denominadas pirofosfatasas inorgánicas translocadoras de protón (H+-PPasas o V-PPasas)- se encuentran presentes en diferentes organismos de muy diversos orígenes filogenéticos, como eubacterias, arqueas, plantas superiores y diversos protistas fotosintéticos y no fotosintéticos, entre ellos, algunos parásitos de humanos [Rea y Poole 1993, Baltscheffsky y col. 1999, Maeshima 2000, Pérez-Castiñeira y col.

    2001a, McIntosh y Vaidya 2002]. Por su parte, no se han descrito proteínas de este tipo en células animales y hongos. Existen dos grandes grupos de H+-PPasas según requieran o no K+ para desarrollar su actividad máxima: las independientes y las estimuladas por K+. En organismos procarióticos, la H+-PPasa mejor estudiada es la de la bacteria púrpura no sulfurosa Rhodospirillum rubrum. Esta H+-PPasa se encuentra asociada a invaginaciones de la membrana plasmática, denominadas cromatóforos, donde se localiza también la maquinaria fotosintética y, como la de la mayoría de los organismos procarióticos, es independiente de K+ [Nyrén y col. 1984]. Se ha propuesto que la H+-PPasa podría hidrolizar PPi, contribuyendo al