Purificacion y caracterizacion de una proteasa extracelular y aislamiento y analisis molecular del gen chs1 de phycomyces

• Autores: Jose Ignacio De Vicente Rubio
• Directores de la Tesis: Arturo Pérez Eslava (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Salamanca ( España ) en 1995
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: José María Medina Jiménez (presid.), María Isabel Álvarez Gallego (secret.), Juan Luis Serra Ferrer (voc.), María Dolores de Arriaga Giner (voc.), Ángel Domínguez Olavarri (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
  • Ciencias de la vida
    • Genética
      • Ingeniería genética
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• Resumen

  • Se ha purificado una proteasa extracelular de phycomyces cuya caracterizacion incluyo la determinacion de la masa molecular, punto isoelectrico, composicion de aminoacidos, composicion de azucares neutros de la fraccion glucidica de la proteina, ph optimo, energia de activacion y parametros termodinamicos del proceso de inactivacion por calor. Se estudio asi mismo el mecanismo catalitico, determinandose las constantes cineticas. Se ha aislado el gen chs1 de phycomyces, codificador de una quitin sintetasa. La region estructural de dicho gen comprende 2995 nucleotidos y consta de siete exones separados por seis intrones. Dicho gen codifica un polipeptido deducido de 826 aminoacidos. La comparacion de la secuencia del gen chs1 con secuencias de quitin sintetasas de otros hongos revelo que el gen chs1 codifica una quitin sintetasa del tipo 2.