Las vldl constituyen una poblacion de particulas polidispersas y heterogeneas desde los puntos de vista fisicoquimico y metabolico. Nosotros subfraccionamos las vldl en funcion de su contenido en apoproteina (apo) e mediante la cromatografia de afinidad a la heparina-sepharose y a continuacion procedimos al estudio del metabolismo de las particulas asi obtenidas. En las vldl humanas se separaron tres subfracciones a las que denominamos vldl-b, -c y -d, por orden de elucion, de las cuales la primera fue la mayoritaria. La subfraccion mas rica en apo e(vldl-d) fue, ademas, la de menor contenido en trigliceridos y los mayores en el resto de los componentes junto con el menor tamaño de la particula. Las vldl-b presentaron caracteristicas opuestas y las vldl-c intermedias. Sometidas estas subfracciones a la accion de la lpl o la lh, ambas enzimas hidrolizaron tanto los trigliceridos como la fosfatidilcolina de las vldl-d con menor eficiencia que los correspondientes a las vldl-b o -c. En el caso de la lpl, este fenomeno no fue debido a diferencias en la dotacion de apo c-ii, pues todas las subfracciones mostraron la capacidad de activar la lpl en igual medida. Dado que la apo e purificada fue capaz de inhibir la actividad de la lpl y la lh en una emulsion de trigliceridos cuando aquella se adiciono en unas proporciones dentro del rango presente en las vldl la menor eficiencia de lipolisis de las vldl-d es atribuible a su elevado contenido en apo e, sugiriendo su papel en la modulacion de las actividades de estas enzimas in vivo . En las vldl de rata tambien se separaron tres subfracciones con una afinidad diferencial a la heparina, de las cuales las vldl-d fueron las mas abundantes. En esta especie analizamos la incorporacion de (14-c) palmitato a las vldl in vivo , resultando en una evolucion de la actividad especifica paralela en las distintas subfracciones, de lo que se deduce que apenas existieron interconversiones entre las mi
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