Estudios sobre la carbamil fosfato sintetasa. Inactivacion oxidativa y localizacion de lugares para efectores
- Autores: Elena Bendala Tufanisco
- Directores de la Tesis: Vicente Rubio Zamora (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat de València ( España ) en 1993
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José Cabo Soler (presid.), Roberto Erwin Knecht (secret.), Jose Manuel González Ros (voc.), Leandro B. Rodriguez Aparicio (voc.), Germán Soler Grau (voc.)
- Materias:
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- Resumen
LA TESIS DOCTORAL CONSTA DE TRES APARTADOS: 1) INACTIVACION OXIDATIVA DE LA CARBAMIL FOSFATO SINTETASA; 2) LOCALIZACION DEL SITIO DE UNION DEL ACTIVADOR ALOSTERICO DE LA CARBAMIL FOSFATO SINTETASA, EL N-ACELIL-L-GLUTAMATO; 3) LOCALIZACION DEL SITIO DE UNION DEL INHIBIDOR DE LA CARBAMIL FOSFATO SINTETASA DE E.
COLI, EL UMP; QUE SE HAN DESARROLLADO SEPARADAMENTE CON INTRODUCCION, MATERIAL Y METODOS, RESULTADOS Y DISCUSION, ADEMAS DE UNA INTRODUCCION GENERAL.
EN LA PRIMERA PARTE SE COMPRUEBA LA OXIDACION DE LAS CISTEINAS 1327 Y 1337 EN LA INACTIVACION OXIDATIVA EN PRESENCIA DE N-ACETIL-L-GLUTAMATO, Y QUE ESTOS GRUPOS NO SON OXIDADOS EN PRESENCIA DE ATP Y AUSENCIA DE MG 2+.
TAMBIEN SE DESCRIBE LA ROTURA QUIMICA DE LA CARBAMIL FOSFATO SINTETASA I ENCONTRADA POR VEZ PRIMERA, COMO CONSECUENCIA DE LAS FORMAS DE OXIGENO ACTIVO GENERADAS EN EL LUGAR DE UNION DEL ATPB POR EL COMPLEJO ATPFE+2.
POR ULTIMO, SE ANALIZA LA POSIBLE FUNCION DE ALGUNO DE LOS TIPOS DE INACTIVACION OXIDATIVA PREVIAMENTE DESCRITOS COMO MARCADOR FISIOLOGICO PARA LA DEGRADACION DE LA ENZIMA EN ALGUNO DE LOS COMPARTIMENTOS CELULARES.
EN LA SEGUNDA PARTE, SE ACOTA POR METODOS DE QUIMICA DE PROTEINAS, EL LUGAR DE LA MARCA PARA EL N-ACETIL-L-GLUTAMATO, ACTIVADOR FISIOLOGICO DE LA CARBAMIL FOSFATO SINTETASA I, ENTRE LOS RESIDUOS 1351 Y 1397 Y SE PROPONE QUE EL PENTAPEPTIDO (1988) LFATE SEA EL QUE CONTIENE LA MARCA.
EN LA TERCERA PARTE, SE LOCALIZA LA MARCA PRODUCIDA TRAS IRRADIACION DEL ENZIMA DE E. COLI CON UMP, POR MEDIOS Y PROCEDIMIENTOS SIMILARES A LOS USADOS EN EL SEGUNDO APARTADO, EN EL PENTADECAPEPTIDO (989) LVNKVHEGRPHIQDR.
