Factores que controlan la endocitosis del transportador de maltosa en Saccharomyces cerevisiae
- Autores: Élida Peñalver Rodríguez
- Directores de la Tesis: Rosario Lagunas Gil (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Alcalá ( España ) en 2000
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José M. Peinado (presid.), María Isabel Pérez Leblic (secret.), María Jesús Mazón Calpena (voc.), Rosario Haro Hidalgo (voc.), Miguel Remacha Moreno (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El transportador de maltosa en levadura es una proteína de membrana plasmática con doce segmentos transmembrana (12-TMS), que es inactivada durante el ayuno de fuente de nitrógeno cuando se halla presente uan fuente de carbono fermentable. Esta inactivación, conocida como "inactivación catabólica", es un proceso irreversible que ocurre como consecuencia de la degradación del transportador en la vacuola tras su internalización por endocitosis, en un proceso que requiere ubicutina. En este trabajo se ha investigado el papel de otros factores en la endocitosis de esta proteína.
Las proteínas de membrana que llevan señales de endocitosis se concentran en ciertas regiones de la membrana de las que emergen vesículas. La formación de vesículas, tanto de secreción como de endocitiosis, requiere la participación de una serie de proteínas de revestimiento. En levadura se han identificado tres tipos de vesículas que se diferencian tanto por su función como por los componentes que forman su revestimiento. En levadura se han identificado tres tipos de vesículas que se diferencian tanto por su función como por los componentes que forman su revestimiento: vesículas revestidas de clatrina y vesiculas revestidas del complejo COPI o del complejo COPII. Utilizando mutantes deficientes en la cadnea pesada en la clatrina, así como en varias de las subunidades de los complejos COPI yCOPI II, hemos demostrado que la clatrina y las proteínas Sec23 y Sec24 del complejo COPII participan en la endocitosis del transportador de maltosa. Estos resultados difieren de los obtendiso en el caso de la endocitosis del receptor del factor-a, que no precisa los componentes del COPII.
Se ha investigado también el papel del citoesqueleto de actina y de tubulina en la endocitosis. Para ello se han usado mutantes deficientes enactina y en las proteínas Sac6 y Abp85, que forman parte de los microfilamentos.
También se han usado mutantes en b-tubulina, que forman parte de los microtúbulos, y nocodazol que es un inhibidor de la formación de estas estructuras. Los resultados muestran que los microfilamentos de actina participan en la endocitosis del transportador de matosa, mientras que los microtúbulos no participan. Los resultados también muestran diferencias cuantitativas entre la endocitosis del receptor del factor-a y del transportador de matosa en lo que se refiere a la función del citoesqueleto. También se ha visto que el etanol inhibe la primera etapa de la endocitosis del transportador , es decir, su internalización. Nuestros resultados indican que esta inhibición es debida a alteraciones producidas pro eletanol en la organización de la membrana plasmática que afectan también a la endocitosis de otras proteínas. Aparentemente, la endocitosis es particularmente sensible a estas alteraciones si se compara con otros procesos que también ocurren en la membrana plasmática. Los resultados mostrados en este trabajo sugieren que la endocitosis del transportador de maltosa, con 12-TMS, y la del receptor del factor-a, con 7-TMS, podrían tener distintos requerimientos.
