Aloe barbadensis mill.: caracterización y función
- Autores: Alberto Esteban Carrasco
- Directores de la Tesis: Bartolomé Sabater García (dir. tes.), José Miguel Zapata Martínez (codir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Alcalá ( España ) en 2005
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Romualdo Muñoz Giron (presid.), Alfredo Guéra Antolin (secret.), Alfonso Ros Barceló (voc.), María Dolores Marín Noarbe (voc.), Javier Palazón Barandela (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Las peroxidadas (EC 1.11.1.7., donador: H2O2 oxidorreductasa) constituyen un grupo de enzimas cuya función primaria es la de oxidar una amplia variedad de sustancias a expensas de peróxido de hidrógeno.
H2O2 + AH2 ------ 2 H2O + A Las peroxidasas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza. Estas proteínas son holoenzimas compuestas por una apoenzima, normalmente una glicoproteina, combinada no covalentemente con un grupo prostético de naturaleza ferriporfirínica. Se han clasificado en tres grandes grupos o superfamilias basándose en su estructura. Aunque todas las peroxidasas tienen más características estructurales comunes, como mantener puentes disulfuro entre unas cisteinas altamente conservadas, la secuencia de aminoácidos entre las diversas peroxidasas no mantienen una alta homología. Sin embargo, se conservan regiones que participan en el proceso catalítico.
Dadas las propiedades de estas enzimas, el objetivo del trabajo ha sido el estudio y la identificación de aquellos isoenzimas de peroxidasa de Aloe vera capaces de oxidar sustancias de naturaleza fenólica que se encuentran en la planta. La oxidación de estos compuestos endógenos por acción de la actividad peroxidasa, podrían estar implicadas en un mecanismo de defensa que tiene la planta frente a ciertas situaciones de estrés o mecanismo de defensa frente al ataque de ciertos patógenos.
