Aspectos estructurales de la interacción lípido-proteína en sistemas modelo y lipoproteínas plasmáticas

• Autores: Sonia Bañuelos Rodriguez
• Directores de la Tesis: Arturo Muga Villate (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: José María Macarulla Greoles (presid.), Alicia Alonso Izquierdo (secret.), Begoña Cohoa Olascoaga (voc.), José Villalaín Boullón (voc.), José M. Valpuesta (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Biofísica
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• Resumen

  • SE HAN CARACTERIZADO ASPECTOS ESTRUCTURALES DE LA INTERACION LIPIDOPROTEINA EN DOS SISTEMAS DIFERENTES: LA ASOCIACION DE UNA PROTEINA HIDROSOLUBLE (LA ALFA-LACTALBUMINA) CON MEMBRANAS MODELO Y LA ESTRUCTURA DE LA PROTEINA APO B-100 DE LA LIPOPROTEINA DE BAJA DENSIDAD (LDL). PARA ELLO, SE HAN UTILIZADO TECNICAS BIOFISICAS SENSIBLES A LA CONFORMACION DE LAS PROTEINAS, COMO LA ESPECTROSCOPIA DE INFRARROJO. LOS RESULTADOS INDICAN QUE LA FLUCTUACION DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA ALFA-LACTALBUMINA PERMITE SU INTERACCION CON VESICULAS EN CONDICIONES ELECTROSTATICAS DESFAVORABLES. LA CONFORMACION QUE ADOPTAN DIFERENTES INTERMEDIARIOS DE LA PROTEINA UNA VEZ INSERTADOS ES COMUN, Y SE PARECE AL ESTADO "GLOBULO FUNDIDO". EL ANALISIS CUANTITATIVO DEL ESPECTRO IR DE LA PROTEINA APO-B-100 REVELA QUE ESTA CONTIENE UNA ELEVADA PROPORCION DE ESTRUCTURA EXTENDIDA, PARTE DE LA CUAL INTERACCIONA CON LOS LIPIDOS DE LA LDL.

    EN AMBOS CASOS (ALFA-LA Y APO B-100), LA CONFORMACION DE LA PROTEINA ESTA MODULADA POR EL ENTORNO LIPIDICO CON EL QUE INTERACCIONA.