Diseño y análisis de un modelo proteico para el estudio de la interacción lípido-proteina
- Autores: Ivan Bermejo Luhia
- Directores de la Tesis: Ana Rosa Viguera Rincon (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea ( España ) en 2012
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Félix María Goñi Urcelay (presid.), Sonia Bañuelos Rodriguez (secret.), Tammo Diercks (voc.), Óscar Millet Aguilar-Galindo (voc.), Marta Bruix Bayes (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
El segmento de secuencia que ocupa las posiciones 149-189 del dominio formador de poros de la colicina A, pf-ColA, es altamente hidrofóbico. Se han construido variantes quiméricas en las que esta región se ha sustituido por la secuencia (aa)19GPG(aa)19 donde aa puede ser glicina (poli-G), alanina (poli-A), valina (poli-v) y leucina (poli-L). Sólo poli-A ha resultado en una especie soluble monomérica a pH ácido aunque sometida a un equilibrio lento con un tetrámero a pH neutro y básico y con un plegamiento de alto contenido helicoidal (sólo 10% menor que pf-ColA) pero poco cooperativo y sin dispersión espectral según los datos de NMR. Hasta el nivel en que se ha podido describir la forma insertada de las proteínas poli-A y pf-ColA, éstas son muy semejantes Mutantes puntuales realizadas en la hélice H9 de poli-A muestran un comportamiento diferencial en su interacción con el lípido. El hecho de que cambios mínimos en secuencia resulten distinguibles en su efecto, resalta el potencial de este sistema como transportador de secuencias típicas de membrana. El rango de hidrofobicidades accesible a este modelo puede ampliarse considerablemente si se ponen en juego variaciones de la composición lipídicas y condiciones y pH del medio.
