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Estudios estructurales de lipoproteínas de baja densidad humanas por espectroscopia de infrarrojo

  • Autores: Jose Angel Fernandez Higuero
  • Directores de la Tesis: Jose Luis Rodriguez Arrondo (dir. tes.), José Carlos González Milicua (codir. tes.)
  • Lectura: En la Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea ( España ) en 2008
  • Idioma: español
  • Tribunal Calificador de la Tesis: Jose Luis Nieva Escandón (presid.), Antonio Gómez Muñoz (secret.), Belinda Pastrana-Rios (voc.), José Villalaín Boullón (voc.), Begoña Ochoa Olascoaga (voc.)
  • Materias:
  • Texto completo no disponible (Saber más ...)
  • Resumen
    • En el trabajo presentado se estudia el efecto de la oxidación en las lipoproteínas de baja densidad (LDL) humanas, así como, las diferencias estructurales en las LDL en función de su densidad mediante la espectroscopia de infrarrojo de lípidos y de proteínas que las constituyen. También se evalúa el efecto del pH ácido sobre las LDL y su oxidación en relación a su posible papel aterogénico.

      Tras el análisis de los resultados se llega a las siguientes conclusiones: - El proceso de oxidación de las LDL que se asocia a efectos aterogénicos, es progresivo y acumulativo, lo que se observa por variación en la banda amida I por espectroscopia de infrarrojo.

      - Las diferentes subpoblaciones de LDLs aisladas por diferencia en su densidad, presentan variaciones en su espectro infrarrojo, asociadas con cambios conformacionales que pueden estar relacionados con efectos aterogénicos.

      - La acidificación del medio de las LDLs produce cambios conformacionales que producen variaciones en el espectro de infrarrojo. Este cambio es reversible en las condiciones en las que se ha producido la medida. El efecto de la oxidación se ve asimismo afectado.

      Por otra parte, se realizó un estudio del papel del calcio en el plegamiento del módulo R5 del receptor de las LDL, que concluye que la presencia de calcio provoca cambios conformacionales similares a los del magnesio, que suponen un orden estructural mayor en el péptido.


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