Relación estructura-función del sistema de chaperoninas groel-groes

• Autores: Asier Galán Cousillas
• Directores de la Tesis: Arturo Muga Villate (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea ( España ) en 2003
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jose Luis Rodriguez Arrondo (presid.), Ana Rosa Viguera Rincon (secret.), Fernando Castaño Almendral (voc.), José Villalaín Boullón (voc.), Cristina Risco Ortiz (voc.)
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• Resumen

  • El sistema de chaperoninas bacteriano formado por GroEL y su cochaperonina GroES es de vital importancia para el correcto plegamiento de numerosas proteinas celulares en R.coli. GroEL es una proteína tetradecamérica formada por dos anillos homoheptaméricos unidos entre sí que forman un cilindro o doble toroide hueco. GroES es un homohéptamero que interacciona con GroEL en ambos extremos apicales.

    En esta tesis se estudia mediante técnicas de espectrocoóa de infrarrojo el efecto de nucleótidos hidrolizables y no hidrolizables sonre la estructura de GroEL y las implicaciones funcionales de los cambios conformacionales generados por la unión e hidrólisis de los mismos en cada caso. Se distingue una conformación característica del estado unido a ATP diferente a la correspondiente a la unión de ADP- Por otra parte, se estudia el replegamiento de GroEL en condiciones de apelotonamiento macromolecular similares a las existentes en el interior de la célula (200-300 mg/ml de concentración macromolecular). En dichas condiciones la eficiencia en el replegamiento y reoligomerización de GroEL se triplica y el oligómero replegado es indistinguible estructural y funcionalmente de GroEL nativa. Este es el primer estudio publicado sobre el replegamiento de una proteína oligomérica en condiciones de apelotonamiento macromolecular.