En esta tesis se lleva a cabo un estudio detallado de la función que desempeña el lazo CDR-H3 de los anticuerpos anti MPER 4E10 y 10E8 en al unión y neutralización del VIH así como la contribución de la unión directa a lípidos en el mecanismo de neutralización del anticuerpo 4E10. Para ello se ha puesto a punto la expresión de Fabs recombinantes en E. coli. La expresión en bacterias facilita la manipulación genética de estos especímenes para su uso en cristalografía y diferentes ensayos biofísicos donde se requiren altas concentraciones de material y marcajes con amino ácidos no-naturales o moléculas fluorescentes. Los datos obtenidos en esta tesis aportan información relevante para el diseño racional de vacunas anti-MPER capaces de generar anticuerpos con características similares al 4E10 y el 10E8.
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