Flavodoxina de anabaena pcc7119: un compromiso entre eficiencia y versatilidad en el transporte de electrones desde el fotosistema I a la ferredoxina-nadp+ reductasa
- Autores: Guillermina M. Goñi Rasia
- Directores de la Tesis: Carlos Gómez-Moreno Calera (dir. tes.), Milagros Medina Trullenque (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Zaragoza ( España ) en 2010
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José Antonio Navarro Carruesco (presid.), Marta Martinez Julve (secret.), Isabel Nogues Gonzalez (voc.), María F. Fillat (voc.), Victor Guallar Tasies (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El objetivo general de este trabajo consiste en profundizar en el conocimiento de los factores moleculares y estructurales que determinan y modulan los procesos de reconocimiento y TE entre proteínas redox.
La TE en procesos biológicos es llevada a cabo en cadenas integradas por proteínas, que poseen cofactores especializados para llevar a cabo la función de oxido-reducción. El entorno proteico cumple fundamentalmente tres funciones: aislar al cofactor del solvente, afinar sus propiedades de oxido-reducción y reconocer dentro del conjunto de proteínas del interior celular a sus parejas redox. La discriminación entre todas las proteínas del entorno celular se logra cuando al unirse con su pareja redox, se produce un mínimo de energía libre en el sistema (Crowley and Carrondo, 2004). Debido a su compleja naturaleza, el reconocimiento entre proteínas es un proceso del que en la actualidad todavía queda mucho por conocer.
Los complejos que se forman entre proteínas de una cadena de TE son del tipo transitorio, de vida media corta y baja afinidad, ya que se requiere un alto grado de recambio que asegure el flujo continuo de los electrones (Crowley and Ubbink, 2003). Además, muchas proteínas redox transportan electrones entre dos o más proteínas, por lo cual para reconocer e interaccionar eficientemente con esos sitios de unión, que generalmente son muy diferentes (McLendon, 1991), se cree que evolucionaron perdiendo la capacidad de formar complejos de alta especificidad, ampliando así la variedad de parejas redox.
Un análisis estadístico de las interfases proteína-proteína en complejos redox, revela que el corazón de la interfase que rodea al cofactor es predominantemente hidrófobo, y que los residuos cargados se ubican preferentemente en la periferia del sitio de unión. Los residuos cargados que más contribuyen a la interacción son Asp, Glu y Lys y de los apolares, los más abundantes son Ala y Trp, seguidos por Gly, Ile e Hys. Como residuos clave para la interacción se encontraron más frecuentemente Arg, Trp y Tyr. Este análisis sugiere un patrón similar en la forma en que se produce la interacción entre las proteínas redox de diferentes sistemas.
