Extracción de alfa-lactoalbumina b-lactoglobulina y xantina oxidasa mediante partición en sistemas bifásicos acuosos
- Autores: Aurora Ortín Pérez
- Directores de la Tesis: José Álvaro Cebrián Pérez (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Zaragoza ( España ) en 1992
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel José López Pérez (presid.), Fermin Lampreave Palacios (secret.), José Luque Cabrera (voc.), Miguel Calvo Rebollar (voc.), Juan López Barea (voc.)
- Materias:
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- Resumen
EL TRABAJO REALIZADO EN ESTA TESIS DOCTORAL HA CONSISTIDO EN EL ESTUDIO DE LAS POSIBILIDADES DE LA METODOLOGIA DE PARTICION EN SISTEMAS BIFASICOS ACUOSOS CON RESPECTO A LA EXTRACCION DE TRES PROTEINAS LACTEAS: ALFA-LACTOALBUMINA, BETA-LACTOGLOBULINA Y XANTIA OXIDASA. UTILIZANDO UN SISTEMA BIFASICO CONSTITUIDO BASICAMENTE POR LOS POLIMEROS DEXTRANO (DX) Y POLIETILENGLICO (PEG) SE HA CONSEGUIDO AISLAR LA ENZIMA XANTINA OXIDASA A PARTIR DE LECHE, A ESCALA ANALITICA, MEDIANTE DISTRIBUCION EN CONTRACORRIENTE CON CENTRIFUGACION (DCCC). TAMBIEN FUE POSIBLE LA SEPARACION DE LAS OTRAS DOS PROTEINAS, PROCEDENTES DE LACTOSUERO, INTRODUCIENDO EN EL SISTEMA BIFASICO PEG-PALMITATO COMO LIGANDO DE AFINIDAD.
ASIMISMO, SE LLEVO A CABO UN ESTUDIO DE LA EXTRACCION DE ESTAS DOS ULTIMAS PROTEINAS USANDO UN SISTEMA BIFASICO ALTERNATIVO MAS BARATO, CONSTITUIDO POR AQUAPHASE PPT Y PEG, TANTO EN DCCC COMO EN "BATCH", LO QUE PERMITIO EL ABORDAJE DE LA EXTRACCION A GRAN ESCALA DE LAS MISMAS.
