EN EL PRESENTE TRABAJO SE HAN ESTUDIADO LAS PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS, CINETICAS Y DE REGULACION DE DOS FORMAS ISOENZIMATICAS, POCO CONOCIDAS, DE LA ANGINASA EN TEJIDOS DE RATA, LA ARGINASA ASOCIADA A MEMBRANA PLASMATICA DE HEPATOCITOS Y LA ARGINASA DE GLANDULA MAMARIA EN LACTACION. OTROS ASPECTOS DESARROLLADOS HAN SIDO SU CARACTERIZACION INMUNOLOGICA, COMPOSICION DE SUBUNIDADES Y PAPEL DE MANGANESO COMO COFACTOR DE LA ENZIMA.
DE LOS RESULTADOS OBTENIDOS PARA LA ARGINASA ASOCIADA A MEMBRANA PLASMATICA DE HEPATOCITOS DESTACAMOS LA POSIBLE EXISTENCIA DE DOS ISOENZIMAS EN FORMA DE OLIGOMEROS DISTINTOS, O BIEN DE DOS CENTROS ACTIVOS, CON DIFERENTE AFINIDAD POR EL SUSTRATO, EN LA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA. SU PAPEL FISIOLOGICO NO HA PODIDO SER ACLARADO.
CON RESPECTO A LA ARGINASA DE GLANDULA MAMARIA EN LACTACION SEÑALAR QUE ES UNA ENZIMA INDUCIBLE, IMPLICADA EN LA SINTESIS DE PAROLINA, GLUTAMICO Y POLIAMINAS, SIENDO EL PESO MOLECULAR TANTO DE LA ENZIMA NATIVA, 176.000 D, COMO EL DE SUS SUBUNIDADES, 66.200 D, NOTABLEMENTE DISTINTO AL DE LAS ARGINASAS DESCRITAS HASTA LA FECHA. DE LOS ESTUDIOS DE RECONSTITUCION EN PRESENCIA DE MANAGNESO DE LA ENZIMA DIALIZADA EN AUSENCIA DE CATIONES, SE DEDUCE LA EXISTENCIA O BIEN DE UN FENOMENO COOPERATIVO PARA LA UNION DEL MANGANESO, O BIEN DE DOS CENTROS DE UNION INDEPENDIENTES ENTRE SI Y CON DISTINTA AFINIDAD POR EL CATION. FINALMENTE SEÑALAR LA INCOMPATIBILIDAD INMUNOLOGICA TOTAL ENCONTRADA PARA AMBAS ENZIMAS FRENTE A LA ARGINASA DE HIGADO DE RATA, EVIDENCIADA POR SU FALTA DE REACTIVIDAD FRENTE A ANTICUERPOS OBTENIDOS PARA ESTA.
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