Estudios sobre la estructura y función del factor b del complemento humano
- Autores: Pilar Sánchez-Corral Gómez
- Directores de la Tesis: Fernando Vivanco Martínez (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1990
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Rosalia Rodríguez Garcia (presid.), M. Asuncion Bosch Novela (secret.), Fernando Ortiz Masllorens (voc.), Margarita López Trascasa (voc.), Santiago Rodríguez de Córdoba (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El proceso fundamental en la activación del complemento por vía alternativa es la formación de la c3 convertasa de amplificación= c/bbb. Este complejo enzimático se genera tras la interacción entre c3b y factor b, según un proceso que requiere iones mg2+. La molécula de factor b consta de tres dominios, ba, bb-n y bb-c, el ultimo de los cuales contiene el centro catalítico de la c3 convertasa. Con el fin de determinar la función de los tres dominios del factor b en el proceso de formación de la c3 convertasa, en particular identificar el dominio responsable de la unión de iones mg2+, se ha estudiado la actividad proteolítica del factor b y de sus fragmentos bby 33k sobre c3. Este estudio se ha realizado analizando las diferentes muestras mediante electroforesis en geles de poliacrilamida; y se ha considerado el efecto que ejercen c3b, factor h y los iones mg2+ sobre dicha actividad enzimática. Los resultados revelan que factor b, bb y 33k son capaces de interaccionar con c3b y activar c3. El dominio del factor b implicado en la interacción con c3b dependiente de mg2+ es el dominio bb-n. Como consecuencia de esta interacción inicial entre c3b y factor b se establece a través del dominio ba, que permite entonces la unión de otras zonas de la molécula. El efecto regulador del factor h se debe principalmente a su capacidad de inhibir la interacción entre c3b y el dominio ba del factor b.
