Caracterización de los grupos prostéticos de la proteína humana hc y del enlace del complejo hc-iga

• Autores: Julio Escribano Martínez
• Directores de la Tesis: Enrique Méndez Cormán (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1992
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jose Gregorio Gavilanes Franco (presid.), Juan Manuel García-Segura (secret.), Jesús Ávila de Grado (voc.), Carlos López Otín (voc.), Juan Pedro García Ballesta (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • LA PROTEINA HUMANA HC POSEE UN O-OLIGOSACARIDO UNIDO AL RESIDUO DE THR 5 Y DOS N-OLIGOSACARIDOS UNIDOS A LOS RESIDUOS DE ASN 17 Y 96. SE HAN AISLADO POBLACIONES DE LA PROTEINA HC QUE DIFIEREN EN LA CANTIDAD DE CROMOFRO UNIDO, Y SE HA COMPROBADO QUE EL CROMOFORO APORTA CARGA NEGATIVA A LA PROTEINA. LA PROTEINA HC ES HETEROGENEA EN MASA, OSCILANDO SU PESO MOLECULAR ENTRE 25218 Y 27981. LA PROTEINA POSEE UN CROMOFORO UNIDO COVALENTEMENTE, POR UN ENLACE RESISTENTE A LA REDUCCION, A LA CISTEINA 34. EL CROMOFORO ES DEGRADADO POR PROTEASAS. DESPUES DE TRATAR LA PROTEINA CON PROTEASAS SE HAN AISLADO 6 CROMOFOROS MINORITARIOS, APARENTEMENTE NO ASOCIADOS A PEPTIDOS Y UN CROMOFORO MAYORITARIO, ASOCIADO A LA CISTEINA 34. POR OTRA PARTE, SE HA DEMOSTRADO QUE EL COMPLEJO HC-IGA ESTA ASOCIADO A UN CROMOFORO SIMILAR AL DE LA PROTEINA HC. EL SITIO DE UNION ENTRE LA PROTEINA HC Y LA IGA SE HA LOCALIZADO ENTRE LA CISTEINA DEL EXTREMO C-TERMINAL DE LA CADENA ALFA DE IGA, Y ALGUN AMINOACIDO DE UN PEPTIDO DE LA REGION DE LA CISTEINA 34 DE LA PROTEINA HC.