En relación con el estudio de la funcionalidad de la proteínas miofibrilares, se pueden destacar dos aspectos de gran interés. Por una parte, la necesidad de entender el origen de la diferente aptitud funcional que determina los niveles de funcionalidad de las proteínas de los miosistemas en función de su procedencia. Por otra parte, tener en cuenta, la distinta estabilidad que manifiestan las proteínas miofibrilares a tratamientos como la congelación y conservación en estado congelado. En base a estas consideraciones se han planteado una serie de de objetivos. A) establecer estudios comparativos del efecto que presentan varios factores (concentración de proteína, ph y fuerza iónica), sobre diversas propiedades funcionales y características físico-químicas de actomiosina procedente de miosistemas con distintos comportamientos funcional (pollo, cero merluza). B) estudiar las causas de la distinta estabilidad que manifiestan las proteínas miofibrilares en función de su procedencia durante la congelación y conservación estado congelado. Los resultados mas destacados de este trabajo señalan que: 1) en las concidiones estudiadas se han podido establecer modelos de regresión capaces de explicar, en general, entre un 75-90% del comportamiento que muestran las propiedades físico-químicas y funcionales al variar la concentración de proteína, el ph y la fuerza iónica. 2) en general, las condiciones de concentración proteica, ph y fuerza iónica a las cuales el modelo de concentración proteica, ph y fuerza iónica a las cuales el modelo de regresión muestra máximos niveles de respuesta, dependen mas del tipo de propiedad evaluada que de la procedencia de la proteína. 3) la actomiosina de pollo, cerdo y merluza experimenta, durante la congelación y conservación en estado congelado, procesos de desnaturalización y agregación de diferente naturaleza lo que provoca la existencia de distintas modificaciones estructurales que se manifiestan e
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