Calorimetría diferencial de barrido de diversas proteínas recombinantes

• Autores: Alejandro Beldarrain Iznaga
• Directores de la Tesis: Manuel Cortijo Mérida (dir. tes.), José Luis López Lacomba (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1995
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Ignacio Mengual Cabezón (presid.), Rafael Pérez Cordón (secret.), Francisco García Blanco (voc.), Sebastián Vieira Díaz (voc.), Pedro Luis Mateo Alarcón (voc.)
• Materias:
  • Física
    • Termodinámica
  • Ciencias de la vida
    • Biofísica
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen

  • En el presente trabajo se describe el diseño, realización y caracterización de un instrumento de calorimetría diferencial de barrido (dsc) de alta sensibilidad. Se estudian con esta técnica las características termodinámicas o cinéticas de la desnaturalización de tres proteínas recombinantes, apo-flavodoxina (apo-rfld), estreptoquinasa (rsk) y gamma interferón (rifn). Se determina que la apo-rfld sufre una única transición entre dos estados, calculándose sus parámetros termodinámicos. En la desnaturalización térmica de la rsk se determina la existencia de tres transiciones independientes entre dos estados. Se comparan los resultados obtenidos con los de la variante natural, única estudiada hasta el momento. Se encuentra que el rifn se desnaturaliza de forma reversible en un margen muy estrecho de condiciones. Se encuentra en el resto de las condiciones un control cinético en la desnaturalización, detectándose la existencia de mecanismos cinéticos distintos en función del ph.