Caracterización estructural y funcional de la proteína s del HbsAg: mutantes de cisteína y péptido de fusión
- Autores: José Ignacio Rodríguez Crespo
- Directores de la Tesis: Francisco Gavilanes Franco (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1995
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Jose Gregorio Gavilanes Franco (presid.), Álvaro Martínez del Pozo (secret.), José Antonio Ferragut Rodríguez (voc.), José Luis Laynez Vallejo (voc.), Jose Manuel González Ros (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
En la presente memoria de investigación se ha llevado a cabo la caracterización tanto estructural como antigénica de la proteína s del antígeno de superficie del virus b de la hepatitis clonada y expresada en células cho así como de cuatro mutantes sencillos de cisteína por serina y dos mutantes dobles. Asimismo, se ha llevado a cabo la caracterización de las propiedades de interacción con lípidos de un péptido sintético correspondiente al extremo n-terminal de la proteína s del hbsag que presenta homologías de secuencia con péptidos de fusión de la familia de los retrovirus y de los paramyxovirus. Dicho péptido ha demostrado ser capaz de interaccionar con lípidos promoviendo procesos de hemolisis agregación, mezcla de lípidos y ruptura vesicular.
