Inhibición de la actividad cyp2d6 por aminas neurotransmisoras. Posible relación de este polimorfismo con la transmisión serotoninérgica

• Autores: Ramon Martin Molinero
• Directores de la Tesis: Julio Benítez Rodríguez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Pedro de Lorenzo Fernández (presid.), José María Ladero Quesada (secret.), Alfonso Moreno González (voc.), José Antonio García García (voc.), Pedro Sánchez García (voc.)
• Programa de doctorado: DESCONOCIDO
• Materias:
  • Ciencias médicas
    • Farmacodinámica
      • Procesos metabólicos de los medicamentos
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• Resumen

  • El citocromo p450 2d6 es una de las enzimas del organismo humano que se halla involucrada en el metabolismo de múltiples sustancias extrañas al organismo, encontrándose en relacion con determinados tipos de canceres y/o enfermedades. Mediante la utilización de microsomas hepáticos obtenidos a partir de hígados humanos se ha demostrado la inhibición de dicho enzima, valorada como o-demetilacion de dextrometorfan (sustrato del citocromo p450 2d6), por diversas aminas neurotransmisoras (adenalina, noradrenalina, dopamina, serotonina y triptamina) y compuestos relacionados con el metabolismo de las mismas. De entre las aminas capaces de producir inhibición competitiva de la metabolización de dextrometorfan (caracteristica de los sustratos de dicho enzima), serotonina, dopamina y triptamina, solo la triptamina es metabolizada por la fracción microsomal hepatica humana. El metabolismo de la triptamina por microsomas hepaticos es dependiente de la concentración de nadph. El metabolismo de triptamina por los microsomas hepáticos humanos es inhibido de forma competitiva por diversos sustratos conocidos del citocromo p450 2d6, como debrisoquina, esparteina, bufuralol y dextrometorfan.