Producción de anticuerpos recombinantes: papel de los dominios constantes en la interacción con el tercer componente del complemento
- Autores: Esther Muñoz Herrera
- Directores de la Tesis: Fernando Vivanco Martínez (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1997
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Mónica de la Fuente del Rey (presid.), Alberto Varas Fajardo (secret.), Javier Benedi Benito (voc.), Pilar Sánchez-Corral Gómez (voc.), Santiago Rodríguez de Córdoba (voc.)
- Materias:
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- Resumen
La solubilización y la eliminación de los complejos antígeno-anticuerpo esta mediada por la unión covalente del tercer componente del complemento (c3) a las moléculas de anticuerpo que forman el inmunocomplejo. Usando igg agregada por calor como modelo de ic se ha localizado un único sitio de unión de c3b en el dominio ch1. Sin embargo, con inmunocomplejos formados por ovoalbumina e igg de conejo anti-ovoalbumina, c3b se une a las regiones fab y fc. Para estudiar la unión de c3b se han a los diferentes dominios de igg y para evaluar la implicación de ch1 en la unión de c3b se han construido anticuerpos recombinantes sin el dominio, ch1, cuya estructura es: vh-péptido de unión-vl-región bisagra- ch2-ch3. Inmunocomplejos generados con estos anticuerpos interaccionan con c3b y activan la vía alternativa de forma semejante a la molécula de inmunoglobulina entera. Ensayos de digestión proteolítica y de interacción con proteínas bacterianas nos ha servido para determinar regiones y residuos específicos de interacción de c3b con la molécula de inmunoglobulina.
