Receptores opioides mu y delta: formas moleculares y posibles subtipos. Acoplamiento específico de agonista con proteínas transductoras gi2 y gx/z
- Autores: María de los Angeles Castro Pérez
- Directores de la Tesis: Javier Garzón Niño (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1998
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel María Villar del Fresno (presid.), María Emilia Carretero Accame (secret.), Arturo Anadón Navarro (voc.), M. Isabel Loza García (voc.), Isabel Ulibarri Marcos (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El acoplamiento de receptores opioides a múltiples proteínas G es una característica observada en diferentes sistemas, que permite a los agonistas opioides regular diversos sistemas efectores. La identidad del agonista contribuye a la especificidad del acoplamiento. Mediante estudios de unión de radioligandos hemos podido estudiar la afinidad mostrada por una serie de agonistas opioides en sistemas in vitro, en los que se ha reducido la disponibilidad de un tipo concreto de proteína G.
Por otra parte, este trabajo aporta datos acerca de la naturaleza molecular de los subtipos de receptores opioides mu1/mu2 y delta1/delta2 descritos farmacológicamente en sistemas in vivo e in vitro. Hemos tenido en cuenta la posibilidad de modificaciones post-traduccionales de una misma proteína.
Asímismo, se ha caracterizado funcionalmente (sistema AMPc-AC) el receptor opioide delta presente en la línea celular NG108-15 empleando fármacos descritos como selectivos delta1/delta2 en otros sistemas.
