Estudio sobre la biosíntesis y propiedades alotópicas del factor de acoplamiento de fosforilación (atpasa) de micrococcus lysodeikticus

• Autores: Carmen Muñoz Sanz
• Directores de la Tesis: Emilio Muñoz Ruiz (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1978
• Idioma: español
• Número de páginas: 168
• Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel Martín Municio (presid.), Luis Franco Vera (secret.), Dimas Fernández-Galiano Fernández (voc.), José Antonio Lozano Teruel (voc.), Manuel Ruiz Amil (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Química microbiológica
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Docta Complutense (pdf)
• Resumen

  • La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolítica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolítica. La atpasa de m. Lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosíntesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose después en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibición de la síntesis de lípidos no afecta a la biosíntesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporación de este enzima en la membrana plasmática.