Interacciones moleculares de ftsa, una atpasa esencial para la división celular en escherichia coli

• Autores: Lucia Yim Leone
• Directores de la Tesis: Miguel Vicente Muñoz (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1999
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Antonio Tormo Garrido (presid.), Antonio Puyet Catalina (secret.), Juan Alfonso Ayala Serrano (voc.), Manuel Sánchez Angulo (voc.), Martí Aldea Malo (voc.)
• Materias:
  • Ciencias de la vida
    • Biología molecular
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• Resumen

  • En este trabajo se ha profundizado en el estudio de la relación entre estructura y función de la proteína FtsA, integrante del septosoma en E. coli. Mediante el sistema del doble híbrido de levaduras, se ha determinado una auto-interacción de esta proteína in vivo, la cual requiere de la integridad del extremo C-terminal de la molécula. Formas derivadas de FtsA, en las cuales se han deleccionado algunos residuos del C-terminal son incapaces de interaccionar eficientemente con la forma intacta, y a la vez tienen afectada su funcionalidad eficientemente con la forma intacta, y a la vez tienen afectada su funcionalidad biológica y su actividad ATPasa in vitro. Las formas truncadas de FtsA si bien son capaces de interaccionar con la proteína FtsZ, otro integrante esencial del septosoma de E.coli, no se localizan en el anillo septal, lo cual indica que deben existir señales adicionales para la localización de FtsA en el septo. Se postula que la oligomerización sería un mecanismo de regulación negativa de la actividad de la proteína, de manera que las formas oligoméricas serían inactivas para la septación.