Regulación y purificación de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolina: acetil-coacetiltransferasa

• Autores: Julian Gómez Cambronero
• Directores de la Tesis: Mariano Sánchez Crespo (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1986
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel Martín Municio (presid.), María Teresa Miras Portugal (secret.), Jose Gregorio Gavilanes Franco (voc.), Emilio Feliu Juan (voc.), Carlos Gancedo Rodríguez (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • Se han estudiado los mecanismos de regulación de la biosíntesis del factor activador de las plaquetas (PAF) a través de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolina: acetil CoA acetiltransferasa y se ha abordado su purificación. La enzima puede regularse por dos mecanismos: por iones calcio, que actúan independientemente de calmodulina, y por fosforilación desfosforilación dependiente de AMP cíclico. La acetiltransferasa se ha purificado 1500 veces a partir de bazo de rata y se ha caracterizado parcialmente. Tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de PAF por la vía de la acetilación. La enzima parcialmente purificada incubada con la subunidad catalítica de la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico y con Mg-ATP se fosforila en el aminoácido serina. La fosfoproteína resultante tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de paf por la vía de la acetilación...