Búsqueda de peroxidasas ligninolíticas en pleurotus usando ktba y dímeros modelo de lignina como substratos

• Autores: Lucilia Cristina Parcerias Simoes Caramelo
• Directores de la Tesis: Ángel Tomás Martínez Ferrer (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 2002
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: José Martínez Peinado (presid.), Carmen Acebal Sarabia (secret.), Juan Antonio Leal Ojeda (voc.), José C. del Río Andrade (voc.), Teresa de la Rubia Nieto (voc.)
• Materias:
  • Ciencias de la vida
    • Microbiología
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• Resumen

  • En el presente estudio se seleccionaron dos especies del género Pleurotus, Pleurotus eryngii y Pleurotus pulmonarius. El poder oxidativo de cultivos líquidos y de SSF fue valorado usando el test oxidación del KTBA. Las condiciones de SSF son de particular interés puesto que son semejantes a las encontradas en los hábitats naturales de los basidiomicetos ligninolíticos. Una vez identificadas y purificadas las enzimas capaces de producir etileno a partir de KTBA, se compararon sus propiedades fisicoquímicas. Además, se investigaron sus propiedades catalíticas usando substratos tan diversos como KTBA, compuestos aromáticos fenólicos y no fenólicos, mediadores y Mn2+. La demostración de la capacidad ligninolítica de éstas enzimas se llevó a cabo comprobando la degradación de dímeros modelos, tanto en presencia como ausencia de mediadores. Por último, se estudió la reacción de oxidación del KTBA por radicales libres, enzimas puras como la LiP, e intermediarios como el alcohol veratrílico. De este trabajo se puede por tanto que las especies de Pleurotus producen 3 tipos de peroxidasas que pueden degradar lilgnina pero, sin embargo, no tienen una enzima con las características de una LiP. Éstas enzimas son semejantes en términos de secuencia N-terminal y propiedades catalíticas. Los resultados obtenidos, junto con la información proveniente de los modelos moleculares de las peroxidasas de Pleurotus eryngii, sugieren que se desarrolló una arquitectura molecular híbrida entre la LiP y MnP, que incluye diferentes sitios de interacción con el substrato. La enzima híbrida oxidaría el Mn2+ en la proximidad del propionato interno del hemo, en un sitio formado por 3 aminoácidos acídicos. La oxidación del alcohol veratrílico y otros substratos aromáticos se podría justificar a través de una transferencia electrónica de largo rango.