Purificación y caracterización de la D-Aminoácido Oxidasa de "Rhodotorula gracilis" (ATCC 26217)

• Autores: Fernando Antonio Ramón Olayo
• Directores de la Tesis: Carmen Acebal Sarabia (dir. tes.), María Pilar Castillón Borreguero (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 2000
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jose Gregorio Gavilanes Franco (presid.), José M. Peinado (secret.), Antonio Ballesteros Olmo (voc.), Miguel Ángel Moreno Valle (voc.), Jose Luis Garcia Lopez (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Docta Complutense
• Resumen

  • El método de producción, extracción y purificación de la D-Aminoácido Oxidasa a partir de células de Rhodotorula gracilis se ha optimizado. También se ha puesto a punto un método de purificación de la enzima clonado en células de Escherichia coli. Se ha realizado una caracterización estructural y funcional de la enzima usando, entre otros, estudios cinéticos de modificación química, de unión de cofactor y de mutagénesis dirigida. Los efectos de inhibición por producto y de inactivación ejercidos por el peróxido de hidrógeno también se han estudiado. Integrando los resultados obtenidos con los publicados anteriormente para ésta y otras oxidasas, se ha podido sugerir un modelo de mecanismo químico para la oxidación de D-aminoácidos catalizada por esta enzima.#