Respuesta a defectos en las primeras etapas de la N-glicosilación de proteínas en Candida albicans
- Autores: Laura Durán Prieto
- Directores de la Tesis: María Carmen López Cuesta (dir. tes.), Ángel Domínguez Olavarri (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Salamanca ( España ) en 2015
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Rafael Sentandreu (presid.), José Antonio Calera Abad (secret.), Germán Larriba Calle (voc.)
- Materias:
- Enlaces
- Tesis en acceso abierto en: GREDOS
- Resumen
Candida albicans es uno de los patógenos fúngicos oportunistas de mayor incidencia en humanos. La utilización de C. albicans como modelo de estudio permite investigar procesos de diferenciación celular y mecanismos de virulencia, debido a su plasticidad morfológica y a que es un organismo patógeno. Las características de la pared celular contribuyen de forma importante a estos procesos ya que es una estructura dinámica que ayuda a mantener la forma de la célula y constituye el primer punto de contacto con el huésped. La parte más externa de la pared celular se encuentra enriquecida en manoproteínas las cuales, por otra parte, contribuyen a un alto porcentaje de la masa de dicha estructura.
En este trabajo hemos caraterizado dos genes, ALG5 y ALG9, que codifican para enzimas implicadas en la biosíntesis de glicoproteínas en RE, y las respuestas de los respectivos mutantes carentes de estas enzimas. Los genes ALG (asparagine-linked glycosylation), que codifican enzimas implicadas en la síntesis del núcleo oligosacarídico, han sido ampliamente estudiados en S. cerevisiae, pero hasta la fecha no se ha publicado ningún estudio sobre estos genes en C. albicans. En S. cerevisiae ALG5 codifica una UDP-glucosa: dolicol-fosfato glucosiltransferasa que cataliza la transferencia de glucosa desde UDP-Glc al dolicol fosfato, el cual es donador de glucosas en la síntesis del núcleo oligosacarídico. ALG9 codifica una manosiltransferasa requerida para la adición de dos residuos de manosa al núcleo oligosacarídico.
