Isoenzimas de piruvato quinasa en "Salmonella typhimurium" LT2: estudios cinéticos y de regulación
- Autores: Concepción García-Olalla García-Pesquera
- Directores de la Tesis: Amando Garrido Pertierra (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de León ( España ) en 1986
- Idioma: español
- Número de páginas: 309
- Tribunal Calificador de la Tesis: Pedro Calvo Fernández (presid.), Félix Busto Ortiz (secret.), Manuel Ruiz Amil (voc.), Josefa Martín Barrientos (voc.), José María Odriozola Lino (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se han aislado y purificado hasta homogeniedad las piruvato quinasas i y ii de salmonella typhimurium lt-2. Tanto la piruvato quinasa i como la piruvato quinasa ii aunque esta en menor grado presentan interacciones homotropicas positivas en la union con el pep. La forma i con actividad piruvato quinasa sigue una cinetica hiperbolica con respecto al adp. El mismo comportamiento muestra la piruvato quinasa ii. El magnesio cuya presencia es esencial para las actividades piruvato quinasa muestra cooperatividad positiva en su union a las enzimas. La fru 1 6-bisfosfato se comporta como un efector heterotropico positivo de las reacciones catalizadas por las piruvato quinasas siendo notablemente mayor el efecto sobre la actividad piruvato quinasa i pero se muestra como un efector alosterico positivo de la piruvato quinasa ii. El atp se presenta como un inhibidor muy efectivo de ambas piruvato quinasas.
