Análisis de proteínas ""Thermus thermophilus"" capaces de formar estructuras cristalinas bidimensionales

• Autores: Garbiñe Olabarría Pablo
• Directores de la Tesis: José Berenguer Carlos (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Ricardo Amils Pibernat (presid.), Miguel Angel de Pedro Montalban (secret.), José M. Valpuesta (voc.), Jesús Pla Alonso (voc.), Antonio Gerardo Pisabarro de Lucas (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Microbiología
      • Fisiología bacteriana
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Biblos-e Archivo
• Resumen

  • El trabajo contenido en esta tesis puede resumirse en los siguientes puntos: -la proteina de capa s de t. Thermophilus hb8 constituye "in vivo" redes de simetria hexagonal y es capaz de formar "in vitro" laminas cristalinas de simetrias trigonal y tetragonal sufriendo una completa reorganizacion de los distintos dominios a lo largo de su secuencia. - la delecion de 65 aminoacidos desde el peptido señal hasta la posicion 98 da lugar a una proteina incapaz de anclarse en la envoltura, que forma redes de simetria trigonal. - el dominio mencionado se encuentra altamente conservado en el grupo filogenetico thermus-deinococcus, mientras que el resto de los epitopos estudiados se encuentran mucho menos conservados. - hemos obtenido cepas de t. Thermophilus en las que se han intercambiado las capas s en un proceso de transferencia horizontal, que pudiera tener sus paralelismos en el medio natural. - hemos clonado y secuenciado el gen slpm de t. Thermophilus hb8 que codifica una proteina capaz de cristalizar en redes de simetria hexagonal, geometricamente parecidas a las de la capa s. Este gen se sobreexpresa en ausencia de la capa s y se procesa en puntos especificos, generando tres polipeptidos claramente definidos.