Efectos de dos detergentes sobre la actividad de aminopeptidasas de diferentes tejidos de rata

• Autores: M. Carmen Muñoz Pelaez
• Directores de la Tesis: Francisco Alba Araguez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Granada ( España ) en 1997
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Luis Casis Saez (presid.), María Concepción Iríbar Ibabe (secret.), Juan Múgica Garay (voc.), Jose Manuel Martínez Martos (voc.), Daniel Serrano (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
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• Resumen

  • En el presente trabajo hemos investigado los efectos de dos detergentes triton x-100 y deoxicolato sodico sobre la actividad de aminopeptidasas de la fraccion soluble y unida a membrana de ocho diferentes tejidos de rata. La actividad enzimatica se midio utilizando cinco sustratos artificiales derivados de la beta-naftilamina. Los resultados demuestran que para la mayoria de los sustratos la actividad de aminopeptidasas resulta inhibida en presencia de ambos detergentes, y que dicha inhibicion es total o parcialmente reversible cuando extraemos los detergentes del medio mediante microesferas absorbentes. Dado que el triton x-100 y el deoxicolato sodico muestran propiedades fisicas similares a los componentes lipidicos de las membranas celulares, nuestros resultados sugieren, como sucede con otros enzimas, que estas actividades enzimaticas podrian estar moduladas por el microambiente celular que rodea dichas proteinas.