Las familias de proteínas constituyen una fuente valiosa de información, En un alineamiento múltiple están reflejadas las características funcionales, estructurales e históricas de una familia de proteínas. A partir de su análisis, hemos intentado extraer esta información, derivando diversas propiedades, como la información sobre conservación de secuencia y la correlación.
La conservación de secuencia está relacionada con la presión evolutiva que se ejerce al intentar mantener las características químicas de algunas posiciones en la secuencia con el fin de mantener la función y la estructura de la proteína. La correlación se atribuye a los ajustes que se necesitan para mantener la estabilidad de la proteína frente al fenómeno mutacional, aunque también puede haber correlación relacionada con la función.
Basado en el modelo de mutaciones correlacionadas en un alineamiento múltiple se ha desarrollado un método de predicción de contactos entre aminoácidos de una proteína.
Hemos demostrado que los pares correlacionados tienen una tendencia a estar más cercanos en el espacio que los pares no correlacionados, por lo que pueden ser utilizados directamente para predecir contactos aunque con una baja precisión. Las predicciones generadas con este método son mejores que una predicción aleatoria pero no parecen ser suficientes para su uso en experimentos de plegamiento de proteínas de novo.
Los alineamientos múltiploes pueden proporcionar más información para mejorar la predicción de contactos. Con esta información, la predicción de contactos mejora. Extendimos el análisis de las mutaciones correlacionadas al estudio de la estabilidad de estas correlaciones y de la formación de redes de pares correlacionados. La conformación del espacio de secuencias, distinta para cada familia de proteínas, justifica la necesidad de investar cuán dependientes son las mutaciones correlacionadas de la estructura del
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