Estudio teórico de la reacción catalizada por la enzima glutamato racemasa: activación del sustrato y mecanismo
- Autores: Eduard Puig Alvarez
- Directores de la Tesis: Mireia García Viloca (dir. tes.), Àngels Gonzàlez Lafont (dir. tes.), Josep Maria Lluch López (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 2011
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Vicente Moliner Ibáñez (presid.), Victor Guallar Tasies (secret.), Laura Masgrau Fontanet (secret.)
- Materias:
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- Tesis en acceso abierto en: TESEO
- Resumen
La reacción catalizada por la enzima glutamato racemasa consiste en la interconversión de los enantiómeros del glutamato. El mecanismo de reacción requiere de la rotura del enlace Calfa-Halfa del aminoácido por una cisteína y su posterior formación por la cara enantioméricamente opuesta por otra cisteína. En esta tesis se ha estudiado el mecanismo de reacción de esta enzima, que lleva a cabo la desprotonación de un protón tan poco ácido con una base tan débil y, además, lo consigue sin la necesidad de un cofactor.
El estudio de las curvas de titración y los cálculos de pKa muestran que la forma ionizada de la cisteína se encuentra poco favorecida y que el aminoácido, en el centro activo, se encuentra mayoritariamente en su forma neutra. El ion tiolato, encargado de desprotonar el Calfa, es poco estable y su existencia debe de ser por lo tanto mínima. La reacción es posible mediante un mecanismo de asistencia al tiol, que consiste en la colaboración de residuos adyacentes que se encargan de desprotonar el tiol aceptor, antes de que éste desprotone el Calfa del sustrato, y que se encargan de reprotonar el tiol dador, una vez reprotonado el Calfa.
