Nuevas resistencias de aminoglucosidos mediadas por fosfo-transferasas en 3'
- Autores: Carmen Torres Manrique
- Directores de la Tesis: Fernando Baquero Mochales (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1989
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José Prieto Prieto (presid.), Rafael Rotger Anglada (secret.), Manuel José López Pérez (voc.), José Claudio Pérez Díaz (voc.), Fernando Laborda Rodriguez (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se han estudiado dos cepas de p. Aeruginosa y una de s. Marcescens con resistencia multiple a antibioticos aminoglucosidos, incluyendo amikacina (cmi mayor que 128 mcg-m1). En estas tres cepas se ha detectado una actividad fosfotransferasa en 3' no previamente descrita; El enzima purificado mostro una alta afinidad para la amikacina, y una relacion vmax-km superior para este antibiotico que para otros aminoglucosidos ensayados. El peso molecular del enzima, tras cromatografia de afinidad, se estima en 30.200d. La actividad fosfotransferasa del mismo es susceptible a la inhibicion por substrato. En serratia marcescens, la nueva fosfotransferasa esta codificada por un plasmido de 6,8 kb, que es movilizable con plasmidos de 6,8 kb, y se ha demostrado su analogia por hibidracion con un fragmento de un plasmido de acinetobacter que codifica para una fosfotransferasa de similares caracteristicas. Se han estudiado los procedimiento de deteccion de resistencia a la sinergia penicilinas-aminoglucosidos y que es debida a la presencia de aph (3') iii con o sin aph (2'')-aac(6').
Se recomienda la utilizacion de discos de 120 mcg. De kanamicina o de gentamicina, o bien discos de 300 mcg. De estreptomicina para la deteccion de cepas con dicho mecanismo de resistencia.
