Purificación, caracterización fisicoquímica y cinética y papel fisiológico de tres isoenzimas de la glutamato deshidrogenasa del alga verde unicelular chlamydomonas reinhardtii
- Autores: Enriqueta Moyano
- Lectura: En la Universidad de Córdoba (ESP) ( España ) en 1992
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José María Marinas Rubio (presid.), Francisco Castillo Rodríguez (secret.), Francisco García Blanco (voc.), Luis Franco Vera (voc.), Vicente Conejero Tomás (voc.)
- Materias:
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- Resumen
En este trabajo se han aislado y purificado tres isoenzimas del glutamato deshidrogenasa de chlamydomonas reinhardtii inespecificas para el piridin nucleótido y que responden de modo diferente a diversas condiciones ambientales y de estrés. Estas tres isoenzimas se han purificado hasta homogeneidad electroforética y presentan características fisicoquímicas y cinéticas similares a las de otras glutamato deshidrogenasas en plantas superiores y algas verdes unicelulares. La síntesis de las tres isoenzimas está localizada en el citoplasma, mientras que su actividad se localiza en mitocondrias, como ocurre para la gdh constitutiva de algas y plantas superiores. Las tres isoenzimas de la gdh de chlamydomonas reinhardtii juegan un papel importante en el metabolismo del nitrógeno y del carbono y, posiblemente son enzimas anapleróticas relacionadas con el aporte de 2-oxoglutarato y/o glutamato para el mantenimiento del ciclo glutamina sintetasa/glutamato sintasa o para el suministro de carbono al ciclo de los ácidos tricarboxilicos en condiciones de disminución o carencia del mismo en ciertas condiciones fisiológicas.
