Caracterización de las serín/treonín kinasas de Corynebacterium glutamicum y su papel en los procesos de división y biosíntesis de peptidoglicano

• Autores: María Fiuza Pérez
• Directores de la Tesis: José Antonio Gil Santos (dir. tes.), Luis Mariano Mateos Delgado (codir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de León ( España ) en 2010
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Germán Naharro Carrasco (presid.), José María Castro González (secret.), José Muñoz Dorado (voc.), Juan Alfonso Ayala Serrano (voc.), Paul Dyson (voc.)
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• Resumen

  • C. glutamicum es un microorganismo bacilar que exhibe un crecimiento polar y una maquinaria de división reducida si la comparamos con la de microorganismos modelo como Escherichia coli o Bacillus subtilis. Los mecanismos por los que C. glutamicum regula los procesos de crecimiento polar y división celular son desconocidos, pero ambos procesos deben regularse en respuesta a determinados estímulos. La fosforilación es uno de los mecanismos para transmitir señales y regular la actividad de las proteínas.

    Tradicionalmente, la fosforilación en residuos de serina o treonina se consideraba exclusiva de eucariotas. Sin embargo, en los últimos años se ha descrito la presencia de serín/treonín kinasas en muchas especies bacterianas. Así, C. glutamicum tiene sólo cuatro genes que codifican para las serín/treonín kinasas: PknA, PknB, PknL y PknG. Mediante estudios de fosforilación in vitro y espectrometría de masas se ha identificado el mecanismo de activación de estas kinasas. Los estudios in vivo han revelado que las kinasas PknA y PknB son esenciales para la viabilidad celular y la modificación de sus niveles de expresión produce graves alteraciones morfológicas y un descenso en la viabilidad celular.

    Mediante estudios de fosforilación in vitro se ha identificado alguno de los sustratos de estas kinasas como la proteína MurC, implicada en la biosíntesis de peptidoglicano, y la proteína Cg3264 que se ha descrito como un nuevo componente del citoesqueleto bacteriano. Estudios in vivo e in vitro han permitido determinar que la fosforilación regula negativamente la actividad catalítica de MurC y modifica el patrón de localización de la proteína Cg3264.