Caracterización del gen S1 del reovirus aviar S1133
- Autores: Gustavo Bodelón González
- Directores de la Tesis: Francisco Javier Benavente Martínez (dir. tes.), José Manuel Martínez Costas (codir. tes.)
- Lectura: En la Universidade de Santiago de Compostela ( España ) en 2003
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Germán Sierra Marcuño (presid.), Manuel Freire Rama (secret.), Luis Ángel Fernández Herrero (voc.), Mariano Esteban Rodríguez (voc.), José Antonio Melero Fondevilla (voc.)
- Materias:
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- Resumen
En este trabajo hemos puesto de manifiesto que el gen S1 de los reovirus aviares es funcionalmente tricistrónico, ya que en células infectadas dirige la síntesis, además de la proteína de unión a los receptores celulares sigmaC, de los polipéptidos que denominamos p10 y p17. Mientras que la proteína sigmaC es una proteína estructural que forma parte de las partículas virales, p10 y p17 son proteínas no estructurales. Por otra parte hemos demostrado que la actividad fusogénica asociada con el gen S1, reside exclusivamente en la proteína p10, y no en las proteínas sigmaC o p17. También hemos estudiado la modificación de la permeabilidad de membrana inducida por la infección de células en cultivo por el reovirus aviar, y hemos demostrado que la infección induce la alteración de la permeabilidad a tiempos tardíos de infección, y no a tiempos tempranos, y que este efecto es dependiente de la síntesis de determinadas proteínas virales denominadas viroporinas y de su transporte a la membrana plasmática a través de la ruta exocítica.
Comprobamos que la proteína p10 altera la permeabilidad de membrana de bacterias y de células eucariotas, por lo que p10 posee actividad viroporina.
Por último, demostramos que el dominio fusogénico de p10 no es responsable de la capacidad desestabilizadora de la membrana, por lo que las actividades fusogénica y viroporina radican en diferentes dominios de la proteína p10.
