Metal substitution in blue copper proteins: chemical and structural properties of cobalt and nickel azurins

• Autores: Jesús Salgado Benito
• Directores de la Tesis: José Moratal Mascarell (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat de València ( España ) en 1996
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Sustitución metálica en proteínas azules de cobre: propiedades químicas y estructurales de las azurinas de níquel y cobalto
• Tribunal Calificador de la Tesis: Virtudes Moreno Martínez (presid.), Jose Antonio Ramirez Belenguer (secret.), Gerard W. Canters (voc.), Miguel Ángel de la Rosa Acosta (voc.), V. Xavier Antonio (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
    • Química inorgánica
      • Compuestos de coordinación
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: RODERIC
• Resumen

  • El centro metálico de la azurina es caracterizado a través de los derivados de Ni (II) y Co (II). Estos se estudian mediante espectroscopia uv-vis epr y a partir de medidas magnéticas, aunque es la resonancia magnética nuclear de paramagnéticos la que proporciona mayor información. Los espectros de rmn de protón de estos derivados metálicos presentan patrones característicos según las propiedades del centro metálico. Así las azurinas silvestres de Ni (II) y Co (II) de las bacterias pseudomonas aeruginosa y alcaligenes denitrificans dan lugar a espectros muy similares, que son a su vez diferentes de los espectros correspondientes al mutante m121q. La estructura de rayos X de la azurina de Ni (II) muestra un centro metálico tetraédrico en el que la gly45 aparece claramente coordinada y la met121 queda posiblemente fuera del entorno de coordinación. Sin embargo, la magnitud de los desplazamientos isotrópicos de las señales de met121 en las azurinas de Ni (II) y Co (II) permite sugerir la existencia de una débil coordinación para este residuo.