Predicting the effects of the single nucleotide polymorphism A122V on CXC chemokine receptor type 1 of Bos taurus (Artiodactyla: Bovidae) cattle by in silico analyses

• Autores: Anete Ferraz Guzzi, Felipe Santos de Luna Oliveira, Márcia Maria de Souza Amaro, Paulo Fernando Tavares Filho, Jane Eyre Gabriel
• Localización: Biotemas, ISSN-e 2175-7925, Vol. 30, Nº. 4, 2017, págs. 1-6
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Predizendo os efeitos do polimorfismo de nucleotídeo único A122V sobre o receptor de quimiocina CXC do tipo 1 de bovino Bos taurus (Artiodactyla: Bovidae) por análises in silico
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• Resumen
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    This study aimed to perform in silico analyses of the primary and secondary structures of the bovine chemokine receptor CXCR1, the non-polymorphic and A122V-harboring polymorphic proteins to predict differences. Two sequences of the CXCR1 protein of Bos taurus cattle were selected from the non-redundant protein sequence database UniProtKB/Swiss-Prot: a) a non-polymorphic sequence (A7KWG0), with alanine (A) at position 122, and b) a sequence harboring the causal polymorphism A122V with substitution by valine (V) at the same position. Protein primary and secondary structures were analyzed using the ProtParam program and Chou & Fasman Protein Secondary Structure Prediction CFSSP algorithm. No differences in physical or chemical parameters were predicted from the primary structure of the two bovine protein sequences. The presence of a helix domain situated between positions 100 and 150 was only found in the non-polymorphic CXCR1 protein. Amino acid residues with different biochemical features were detected at position 122 in the ruminant and human CXCR1 protein sequences, suggesting that this peptide seems to be highly polymorphic in vertebrates. Findings described herein predict differences in the secondary structure pattern of non-polymorphic and polymorphic A122V-harboring CXCR1 proteins using bioinformatics tools. 

  • português

    Este estudo objetivou predizer bioquimicamente as estruturas primárias e secundárias da proteína receptora de quimiocina CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica carreando o polimorfismo A122V por análises in silico. Duas sequências da proteína CXCR1 de bovino Bos taurus foram selecionadas a partir da base de dados de sequências de proteínas UniProtKB/Swiss-Prot: a) uma sequência não polimórfica (A7KWG0), contendo o aminoácido alanina (A) na posição 122, e b) uma sequência polimórfica, apresentando o aminoácido valina (V) na mesma posição. As estruturas primárias e secundárias da proteína foram preditas empregando os programas ProtParam e Chou & Fasman Protein Secondary Structure Prediction CFSSP. Diferenças nos parâmetros físicos e químicos não foram previstas a partir da estrutura primária de ambas as proteínas analisadas. A presença de um domínio helicoidal, situado nas posições 100 e 150, foi exclusivamente encontrada na proteína CXCR1 não polimórfica. Resíduos de aminoácidos de propriedades bioquímicas variáveis foram detectados na posição 122 na proteína CXCR1 dos ruminantes e humana, sugerindo que esse peptídeo é altamente polimórfico em vertebrados. Os resultados aqui descritos predizem diferenças no padrão da estrutura secundária da proteína CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica A122V empregando ferramentas de Bioinformática.