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From waste to value: protein hydrolysates from byproducts of the Argentine hake (Merluccius hubbsi) processing using endogenous enzymes and Alcalase® 2.4L

    1. [1] Universidad Nacional de Mar del Plata

      Universidad Nacional de Mar del Plata

      Argentina

    2. [2] Departamento de Química y Bioquímica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad Nacional de Mar del Plata (UNMdP), Funes 3350, B7602AYL - Mar del Plata, Argentina - Instituto de Investigaciones Físicas de Mar del Plata (IFIMAR-CONICET), Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad Nacional de Mar del Plata (UNMdP), Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET), Funes 3350, B7602AYL - Mar del Plata, Argentina
  • Localización: Marine & Fishery Sciences (MAFIS), ISSN-e 2683-7951, ISSN 2683-7595, Vol. 38, Nº. 2, 2025 (Ejemplar dedicado a: Marine and Fishery Sciences (MAFIS) - Accepted Articles)
  • Idioma: inglés
  • Títulos paralelos:
    • De residuo a valor: hidrolizados proteicos de subproductos del procesamiento de la merluza argentina (Merluccius hubbsi) utilizando enzimas endógenas y Alcalasa® 2.4L
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      La valorización de los subproductos pesqueros es fundamental para reducir los residuos y crear productos de alto valor. Los residuos de la merluza argentina (Merluccius hubbsi) podrían potenciar sus propiedades funcionales y antioxidantes a través de la hidrólisis, liberando péptidos con propiedades bioactivas. Los hidrolizados proteicos de merluza argentina tienen un gran potencial como ingredientes funcionales debido a sus propiedades bioactivas, pero optimizar los procesos de hidrólisis es esencial para mejorar el rendimiento y las características biofuncionales, como la actividad antioxidante. Se obtuvieron hidrolizados proteicos de merluza argentina mediante autólisis (Aut) y hidrólisis enzimática utilizando AlcalasaÒ 2.4 L a concentraciones de 0,24% y 2% (v/v) (Alc-0.24 y Alc-2), respectivamente, durante 150 min. Se evaluó la actividad de peptidasas alcalinas, el grado de hidrólisis y la actividad antioxidante utilizando ensayos de inhibición del radical 2,2-difenil-1-picrilhidrazilo (DPPH) y 2,2’-azino-bis (ácido 3-etilbenzotiazolina-6-sulfónico) ABTS·+. Todos los hidrolizados mantuvieron actividad de peptidasas alcalinas a lo largo del proceso. Los hidrolizados tratados con Alcalasa® 2.4L mostraron una actividad de peptidasas e un grado de hidrólisis significativamente mayores en comparación con Aut. A los 60 min, Alc-0.24 alcanzó niveles de actividad de peptidasas similares a los de Alc-2, y a los 30 min, ambos presentaron grados de hidrólisis comparables. La actividad de captura de ABTS·+ aumentó con el tiempo para Alc-0.24, siendo ambas concentraciones de Alcalasa® 2.4 L superiores a la autólisis. No se encontraron diferencias significativas entre Alc-0.24 y Alc-2. Aunque todos los hidrolizados mostraron actividad de captura de DPPH, no se detectaron diferencias significativas entre tratamientos o tiempos de reacción. Estos hallazgos destacan el potencial para producir hidrolizados proteicos de valor agregado a partir de residuos de merluza argentina.

    • English

      The valorization of fishery byproducts is essential to reduce waste and create high-value products. Waste from Argentine hake (Merluccius hubbsi) could enhance its functional and antioxidant properties through hydrolysis, releasing peptides with bioactive properties. Protein hydrolysates of Argentine hake were produced through autolysis (Aut) and enzymatic hydrolysis using Alcalase® 2.4L at concentrations of 0.24% and 2% (v/v) (Alc-0.24 and Alc-2), respectively, over 150 min. Alkaline peptidase activity, degree of hydrolysis, and antioxidant activity were assessed using 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) and 2,2’-azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) radical ABTS·+ scavenging assays. All hydrolysates retained alkaline peptidase activity throughout the process. Alcalase-treated hydrolysates exhibited significantly higher peptidase activity and hydrolysis degree compared to autolysis. At 60 min, Alc-0.24 reached peptidase activity levels similar to Alc-2, and by 30 min, both had comparable degrees of hydrolysis. ABTS·+ scavenging activity increased over time for Alc-0.24, with both Alcalase® 2.4L concentrations outperforming autolysis. No significant differences were found between Alc-0.24 and Alc-2. Although all hydrolysates showed DPPH scavenging activity, no significant differences were detected between treatments or reaction times. These findings highlight the potential for producing value-added protein hydrolysates from Argentine hake waste.


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