Ligadura de los productos cancerosos a las proteinas del suero

• C. Orley ^[1] ; J. Tapon ^[2]
  1. [1] Centre technique pour le soutien de la recherche sur le Cancer des Laboratoires et formation du CNRS et STCV 94801 Villejuif. Paris (France)
  2. [2] CHU Necker. Rue Vaugirard, 75015 Paris (France)
• Localización: Óptica pura y aplicada, ISSN-e 2171-8814, Vol. 21, Nº. 2, 1988
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Carcinogen attachment to serum proteins
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• Resumen
  • español

    Se han utilizado técnicas de microscopía electrónica y de espectrometría de masas para la identificación de enlaces químicos de metil—nafto—benzacridina sobre las proteínas del suero—Q2 macroglobulina—, factores de complemento e inmunoglobulinas. La microscopía electrónica ha puesto de manifiesto que la macroglobulina existe en formas abierta y cerrada, según se trate de la proteína pura o de la proteína ligada a la enzima. Mediante espectrometría de masas, se ha demostrado que un tiolester, formado a partir de ácido glutámico y cisteína, está ligado covalentemente al NH2 de la metil—nafto—benzacridina. La macroglobulina y los factores C3 y Cs del sistema de complemento de la sangre tienen un precursor común y contienen el tiolester que hace de enlace con las proteasas y los productos cancerfgenos. En las inmunoglobulinas lgG y lgM, picos completamente diferentes indican el enlace no covalente de triptofano y tirosina. Sugerimos que el NH2 u OH de los productos cancerígenos desvía la macroglobulina o el factor de complemento, sustituyendo la lisina de las enzimas.

  • English

    Electron microscopy and mass spectrometry techniques were used for the identification of chemical bonds of methyl—naphto benzacridine labeled 02M globulin, complement factors and immunoglobulins. Electron microscopy revealed that Q2M globulin exists in an open and closed form, corresponding to the native and enzyme bound protein. With the aid of mass spectrometry, we demonstrated that a thiolester formed from glutamic acid and cystein is covalently bound to the NH2 of the methyl—naphto—benzacridine. The Q2M globulin and the C3 and Cs factors of the complement system of the blood have a common ancestor containing the thiolester site of attachment of proteases and carcinogens. In immunoglobulins lgG and lgM, quite different peaks indicate the non—covalent binding of tryptophane and tyrosine. We suggest that the NH2 or OH of carcinogens diverts the Q2M globulin or the complement factor by substituting the lysin or serin of the protease. Electron microscopy, mass spectrometry, Q2M globulin, complement, carcinogen.