"Proteínas PIAS y SUMOilación"

• Mario García Domínguez ^[1]
  1. [1] Universidad de Sevilla

     Universidad de Sevilla

     Sevilla, España

     
• Localización: Memorias de la Real Academia Sevillana de Ciencias, ISSN 2530-1829, Nº. 9, 2005-2006, págs. 319-331
• Idioma: español
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  • español

    SUMO es una proteína similar a la Ubiquitina capaz de modificar otras proteínas por unión covalente. Las consecuencias de esta modificación son aquellas que implica la adición de una centena de aminoácidos a una proteína: cambios conformacionales, diferentes afinidades, impedimentos estéricos, enmascaramiento de dominios, etc. Por ello se ha implicado SUMO en multitud de procesos. En la unión de SUMO intervienen enzimas de activación (El) y de conjugación (E2), y al igual que para la ubiquitinación, se ha propuesto la participación de una actividad ligasa (E3). Las ligasas de SUMO que se conocen hasta el momento son RanBP2, Pc2 y las proteínas PIAS. Como actividad ligasa de las proteínas PIAS se ha propuesto la capacidad de estas de actuar como puente entre proteínas diana y enzima E2 cargada con SUMO. Además las proteínas PIAS parecen tener funciones adicionales. En vertebrados, PIASxB (1 de los 4 miembros de esta familia) contribuye a la activación del gen Hoxbl durante el desarrollo del cerebro posterior, y esta actividad parece ser independiente de la actividad ligasa. Al igual que levaduras y vertebrados, Arabidopsis también cuenta con las proteínas necesarias para la unión de SUMO. En cambio solo presenta una proteína similar a las proteínas PIAS (AtSIZJ ), constituyendo así un modelo ideal para el análisis funcional. La reconstitución in vitro del sistema de SUMOilación de Arabidopsis me ha permitido mostrar que AtSIZl presenta características estructurales y funcionales relacionadas con la familia de proteínas PIAS de animales y levaduras.

  • English

    SUMO is a protein related to the ubiquitin, that is able to modify other proteins by covalent attachment. Consequences of SUMO modification are those derived from adding 100 extra amino acids to a protein: conformational changes, different affinities, steric impediment, hidden domains, etc. Thereby, SUMO has been involved in many biological processes. SUMO binding is mediated by the concourse of activating (El) and conjugating (E2) enzymes and, as in the process of ubiquitination, it has been proposed the participation of a ligase (E3) activity. RanBP2, Pc2 and PIAS family proteins have been reported as SUMO ligases. PIAS proteins, as E3 ligases, seem to work by getting together the SUMO loaded E2 enzyme and a target protein. Beyond the SUMO ligase activity, PIAS proteins have been involved in additional functions. The vertebrate PIASxB (one ofthe 4 family members) participates in Hoxbl activation during hindbrain development, and this activity seems to be independent of the SUMO ligase activity. Similar to yeast and vertebrales, Arabidopsis has the proteins necessary for SUMO modification. However, only one protein similar to PIAS proteins has been reported (AtSIZI), making Arabidopsis an attractive model for functional analysis. The in vitro reconstitution of the Arabidopsis SUMOylation process has Jet me to show that AtSIZI display structural and functional characteristics similar to those of the PIAS proteins from yeast and vertebrales.