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Esticolisina II, una citolisina aislada del anémona del Mar Caribe Stichodactyla helianthus, interactúa con lipoproteínas séricas, Freund anticuerpos adyuvantes y específicos a esta proteína

    1. [1] Universidad de La Habana

      Universidad de La Habana

      Cuba

  • Localización: Revista de investigaciones marinas, ISSN-e 1991-6086, ISSN 0252-1962, Vol. 27, Nº. 1, 2006, págs. 41-48
  • Idioma: inglés
  • Títulos paralelos:
    • Sticholysin II, a cytolysin isolated from the Caribbean Sea anemone Stichodactyla helianthus, interacts with serum lipoproteins, Freund adjuvant and specific antibodies to this protein
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      Sticholisina II (St II) es una citolisina aislada de la anémona marina Stichodactyla helianthus. Esta proteína hidrofilica forma poros en las membranas celulares, lo que provoca el desbalance osmótico que conduce a la lisis celular. St II se ha convertido en una herramienta muy útil en el estudio de las biomembranas y es un arma potencial contra células cancerosas. En este trabajo se evalúa la inhibición de la actividad hemolítica de St II por dos proteínas estructural y funcionalmente diferentes, así como por el conocido adyuvante de Freund. 1.25 % del suero normal fue capaz de neutralizar completamente la actividad hemolítica de St II al igual que 40 % del adyuvante de Freund y 10 μg de anticuerpos anti-St II purificados por afinidad. Estos resultados proveen nuevos elementos sobre las interacciones de St II con proteínas de vertebrados, así como sus implicaciones en las aplicaciones futuras de las citolisinas de anémonas marinas.

    • English

      Sticholysin II (St II) is a pore forming cytolysin isolated from the Caribbean Sea anemone Stichodactyla helianthus. This 20 kDa hydrophilic protein forms oligomeric pores in biological membranes provoking osmotic imbalance that eventually leads to lysis. St II represents an useful tool in biomembrane and protein studies and a potential weapon against dangerous cells. In this study the inhibition of St II’s hemolytic activity by two structurally and physiologically different vertebrate proteins and by the well known Freund adjuvant. 1.25 % of normal serum was able to neutralize completely St II’s hemolytic activity as well as 40 % of Freund adjuvant and 10 μg of purified antibodies specific to St II. These results provide new insight of St II interactions with important implications in future applications of sea anemone cytolysins.


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