Estudio bioquímico del veneno de la serpiente Bothrops hyoprorus

• César Bonilla ^[2] ; Alfonso Zavaleta ^[1]
  1. [1] Universidad Peruana Cayetano Heredia

     Universidad Peruana Cayetano Heredia

     Perú

     
  2. [2] Instituto Nacional de Salud Centro Nacional de Control de Calidad
• Localización: Revista Peruana de Medicina Experimental y Salud Pública, ISSN-e 1726-4642, ISSN 1726-4634, Vol. 14, Nº. 2, 1997, págs. 18-32
• Idioma: español
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• Resumen
  • español

    Se describe la purificación parcial de la enzima Fosfolipasa A del veneno de Bothrops hyoprorus y la caracterización de sus actividades hemolítica y citotóxica. La actividad fosfolipásica se detectó en dos fracciones de 23 y 12 Kd por cromatografía en Sephadex G-100 y G-50. Las actividades fosfolipásica y hemolítica fueron detectadas en las mismas fracciones. Los ensayos de Western-blot, sugieren que la fracción con 12 Kd es un producto de degradación, in-vitro, del polipéptido mayor. La actividad citotóxica de la fracción fue evidente sólo a elevadas concentraciones, sugiriéndose que moléculas diferentes a Fosfolipasa A serián responsables del efecto citotóxico del veneno

  • English

    We describe the partial purification of the enzyme phospholipase A of the venom of Bothrops hyoprorus and the characyerization of its hemolytic and cytotoxic activities. Phospholipasic activity was detected in two fractions of 23 and 12 Kd through chromatography in Sephadex G-100 and G-50. Both phospholipasic and hemolytic activities were detected in the described fractions. Western blot essays suggest that the 12 Kbd fraction is an in vitro degradation product of the larger polypeptide. Cytotoxic activity of the fraction was evident only at high concentrations, this suggesting that molecules other than phospholipase A are responsible for the venoms cytotoxic effect.